BIOQUÍMICA

AminoÁcidos

 

Os aminoácidos são os constituintes básicos das proteínas. Trata-se de um grupo de substâncias que contém em sua cadeia principal um ácido carboxílico e uma amina ligados a um carbono (chamado de carbono α), que completa sua valência com um hidrogênio e um grupo R como substituinte. Os aminoácidos podem reagir entre si formando ligações peptídicas, que nada mais são que amidas. Dessa forma, proteínas são basicamente poliamidas compostas por monômeros com diferentes substituintes.

 

 

Os aminoácidos mais comuns são formados por 20 estruturas que diferem apenas no substituinte R.

 

 

a Albert L. LEHNINGER, David L. Nelson, Michael M. Cox; Lehninger Principles of Biochemistry, 4th Edition, W. H .Freeman, 2004, pag. 74

b Donald VOET, Judith G. VOET; Biochemistry, 4th Edition, John Wiley & Sons, 2011, pag. 68 a 69

 

Além dos 20 aminoácidos mais comuns, existem outros aminoácidos1 que são modificações das estruturas comuns. A desmosina, por exemplo, possui importante atuação estrutural na fibra proteica colágeno, a mais abundante em mamíferos. As modificações comumente ocorrem no grupo amino através de metilação ou acetilação, mas também incluem hidroxilação e fosforilação em outras posições. 

 

Outros derivados atuam de maneira mais específica, pois além de se tornarem incapazes de formar proteínas, possuem importantes funções reguladoras no organismo. Os principais são a histamina - vasodilatadora e constritora de músculos lisos, atua em respostas imunológicas2dopamina - neurotransmissor atuante nos movimentos, aprendizado, cognição, memória, sono, humor, emoções3tiroxina (T4) - hormônio tireoidal4ácido γ-amino butírico (GABA) - regulação do tônus muscular, principal neurotransmissor em mamíferos5homocisteína - indicação clínica para risco de doenças cardiovasculares6.

 

 

Os aminoácidos possuem caráter anfótero, ou seja, possuem grupos que podem reagir tanto como ácidos quanto como bases. Entretanto, a predominância de uma ou outra forma varia com o pH.

 

Das espécies iônicas há uma que se destaca: a forma onde tanto o amino protonado quanto o carboxilato estão presentes. Essa forma é chamada de zwitterion, do alemão que significa "íon hermafrodita", também chamado de sal interno.

 

 

Os aminoácidos são oticamente ativos, exceto pela glicina que não possui centro quiral. Na hidrólise ácida a água realiza o ataque nucleofílico aleatoriamente, de modo que nos aminoácidos obtidos desta forma há mistura racêmica. Em proteínas o estereoisomêro L é o dominante, o D é extremamente raro.

 

Aminoácidos Essenciais e Não-essenciais

 

Dos 20 aminoácidos básicos, o corpo humano (e a maioria dos mamíferos) tem biossíntese apenas para 11: glicina, alanina, prolina, serina, asparagina, glutamina, tirosina, cisteína, arginina, ácido aspártico e ácido glutâmico. Como é possível sintetizá-los a partir de estruturas mais simples são chamados de não-essenciais, ou seja, não é necessário adquiri-los da dieta.

 

Os 9 aminoácidos restantes - valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano, treonina, lisina e histidina - não possuem rota metabólica em humanos e, para compor as proteínas e derivados, é necessário adquiri-los na dieta. Pela necessidade de seu consumo, são ditos aminoácidos essenciais.

 

Aminoácidos essenciais nos alimentos

 

Existem alimentos que contém quantidades relativamente elevadas de certos aminoácidos. Confira a listagem abaixo com alimentos que tem boas quantidades de aminoácidos essenciais7.

 

Valina - carnes, lácteos, soja, feijão, amendoim, castanha de caju, castanha do Pará, cacau, beterraba, berinjela, alho.

Leucina - carnes, lácteos, ovo, amendoim, castanha de caju, castanha do Pará, agrião, pepino, tomate, feijão, salsa.

Isoleucina - castanha de caju, castanha do Pará, amendoim, gergelim, ovos, abóbora, batata, lácteos, ervilha, feijão. 

Metionina - ovos, castanha do Pará, lácteos, semente de abóbora, fígado de frango, soja, arroz.

Fenilalanina - aspartame, amendoim, lácteos, castanha de caju, castanha do Pará, alho, cebola roxa, banana, frango.

Triptofano - lactéos, amendoim, castanha de caju, carne de frango, ovos, ervilha, pescada, aveia, banana.

Treonina - ovos, lácteos, carnes, castanha de caju, castanha do Pará, abacate, cogumelos, feijão, berinjela, beterraba.

Lisina - leite desnatado, soja, peru (carne e coração), frango, ervilha, peixe, amendoim, ovo, feijão.

Histidina - ovo, lácteos, carnes, trigo integral, castanha de caju, castanha do Pará, cacau, ervilha, feijão, cenoura, aipim.

 

BCAA

 

Há uma série de estudos na literatura que apontam para a necessidade de consumir aminoácidos para incrementar a produção proteica e quais os melhores aminoácidos para a função. Os BCAA foram identificados como responsáveis diretos pela reestruturação muscular, ao lado de outros aminoácidos como a fenilalanina, descanso muscular e outros fatores8.
Se trata de um grupo de aminoácidos de cadeia ramificada (branch chain amino acid), composto por valina, leucina e isoleucina. É um termo relativamente controverso, uma vez que à exceção da glicina todos os aminoácidos possuem ramificações (em amarelo na tabela acima).

 

Os aminoácidos que compõe o BCAA foram identificados como os principais responsáveis pela recuperação proteica após catabólise, com a leucina como maior destaque9,10.

 

 

 

Referências


1 Donald VOET, Judith G. VOET; Biochemistry, 4th Edition, John Wiley & Sons, 2011, pag. 80

2 Wikipédia - Histamina

3 Wikipédia - Dopamina

4 Wikipédia - Tiroxina

5 Wikipédia - Ácido gama-amino butírico

6 Wikipédia - Homocisteína

7 Presença de aminoácidos em alimentos - http://www.tuasaude.com/alimentos-ricos-em-[aminoácido]/

8 PIKOSKY, M. A.; GAINE, P. C.; MARTIN, W. F.; GRABARZ, K. C.; FERRANDO, A. A.; WOLFE, R. R.; RODRIGUEZ, N. R.; Aerobic Exercise Training Increases Skeletal Muscle Protein Turnover in Healthy Adults at Rest, The Journal of Nutrition, Nº 136, 379-383

9 NORTON, L. E.; LAYMAN, D. K.; Leucine Regulates Translation Initiation of Protein Synthesis in Skeletal Muscle after ExerciseThe Journal of Nutrition, Nº 136, 533S-537S

10 NORTON, L. E.; WILSON, G. J.; LAYMAN, D. K.; MOULTON, C. J.; GARLICK, P. J.; Leucine content of dietary proteins is a determinant of postprandial skeletal muscle protein synthesis in adult ratsNutrition & Metabolism, 2012, 9:67

 

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